熱休克蛋白是指細胞在應激原特別是環(huán)境高溫誘導下所生成的一組蛋白質。

HSP首先是在果蠅體內發(fā)現(xiàn)的。果蠅幼蟲唾液腺的多絲染色體比一般染色體粗1～2千倍，故有利于在光學顯微鏡下進行觀察研究。1962年有人發(fā)現(xiàn)，將果蠅的培養(yǎng)濕度從25℃提高到30℃（熱休克環(huán)境溫度升高），30分鐘后就可在多絲染色體上看到蓬松現(xiàn)象（或稱膨突puff），提示這些區(qū)帶基因的轉錄加強并可能有某些蛋白質的合成增加。至1974年，后人才從熱休克果蠅幼蟲的唾液腺等部位分離到了6種新的蛋白質，即HSP.除環(huán)境高溫以外，其他應激原如缺氧、寒冷、感染、饑餓、創(chuàng)傷、中毒等也能誘導細胞生成HSP.因此，HSP又稱應激蛋白，但習慣上仍稱HSP.

近年研究表明，HSP的生成，不僅見于果蠅，而且是普遍存在于從細菌直至人類的整個生物界（包括植物和動物）的一種現(xiàn)象。例如，1981年有人在實驗中證明，將大鼠置于55℃的高溫環(huán)境，直腸溫度迅速升至42～42.5℃，15分鐘后使環(huán)境溫度降至常溫，體溫也隨之于30分鐘后降至正常水平。90分鐘后處死動物，就可在心、腦、肝、肺等器官的組織內分離出一種分子量為71kD的新的蛋白質，即HSP.

絕大部分生物細胞生成的HSP分子量都在80～110kD、68～74kD和18～30kD之間。不同分子量的HSP，在細胞內的分布也有所不同，例如，在酵母菌中發(fā)現(xiàn)的分子量為89kD的HSP是一種可溶性的細胞漿蛋白質，而分子量為68kD、70kD、110kD的HSP卻主要分布于核或核仁區(qū)域。

HSP在生物界中的一個重要特點是它們在進化過程中的高度保守性。例如。從大腸桿菌、酵母、果蠅和人體分離的分子量為70kD的HSP，如果對它們進行全氨基酸序列分析，就可發(fā)現(xiàn)它們具有80%以上的相似性。HSP在進化過程中的高度保守性，說明它們具有普遍存在的重要生理功能。然而在這方面的研究，迄今還很不充分醫(yī)學`教育網搜集整理。